36365线路检测中心入口分子酶学工程教育部重点实验室的王磊教授课题组致力于研究利用人工酶催化实现绿色高效有机合成，以《Directed evolution of Escherichia coli surface-displayed Vitreoscilla hemoglobin as an artificial metalloenzyme for the synthesis of 5-imino-1,2,4-thiadiazoles》为题在国际期刊Chemical Science发表研究论文。该研究团队通过将钴卟啉辅因子替代原有的血红素辅因子并与大肠杆菌膜蛋白串联表达，后经过两轮组合活性位点饱和突变/迭代饱和突变（CAST/ISM）策略的定向进化成功构建了一种具有六个位点突变的新型人工VHb硫脲氧化酶（ATOase）的全细胞催化剂，并将其应用于5-亚氨基-1,2,4-噻二唑的合成。其催化活性显著提高，具有广泛的底物适用性。文章中利用全细胞催化体系可简化人工金属酶的构建与筛选过程，同时该方法可以较大程度保持酶的活性以提高酶的催化速率。这项研究不仅展示了VHb作为人工金属酶在新反应中的潜力，该文章中构建人工金属酶全细胞催化剂的研究思路还为其他新型人工酶的开发提供了新的策略，对于推动酶促绿色有机合成领域的发展具有重要意义。论文第一完成单位为36365线路检测中心入口，36365线路检测中心入口博士研究生许雅宁为该论文的第一作者，36365线路检测中心入口王磊、李正强教授为该论文的共同通讯作者。
论文链接：https://pubs.rsc.org/en/content/articlelanding/2024/sc/d4sc00005f
